«
»

В рибосоме найден новый сайт связывания антибиотика

Группа ученых из России, Германии и США под руководством профессоров Сколтеха Петра Сергиева, Ольги Донцовой и профессора Университета Гамбурга Дэниела Уилсона изучила механизм, по которому работает тетраценомицин X, блокирующий процесс синтеза белка у бактерий. Выяснилось, что он действует не так, как похожий на него известный антибиотик тетрациклин, что дает хорошие перспективы по преодолению устойчивости к антибиотикам у бактерий.

Результаты исследования опубликованы в журнале Nature chemical biology. Резистентность бактерий к антибиотикам – одна из основных проблем современной медицины и здравоохранения, усугубляющаяся из года в год. Противостояние бактерий и разработчиков антибиотиков напоминает гонку вооружений, где человек пока едва успевает за микроскопическими паразитами.

Многие традиционные антибиотики уже малоэффективны против новых бактериальных штаммов, поэтому ученым приходится придумывать что-то новое. Действие антибиотиков обычно направлено на блокировку самых важных процессов жизнедеятельности бактерий: синтез нуклеиновых кислот, белков и клеточной стенки. Новые антибиотики обычно похожи на своих предшественников, поэтому рано или поздно бактерии находят оружие и против них.

Ароматические поликетиды – одна из самых известных групп антибиотиков, к которым относятся тетрациклины, открытые в середине прошлого века, и, наравне с пенициллинами, широко используемые в медицине. Тетраценомицины – сравнительно новая группа ароматических поликетидов.

Ранее считалось, что они вклиниваются в бактериальную ДНК и вызывают нарушения при репликации (удвоении ДНК при делении клеток), однако в ходе исследования ученых из Центра наук о жизни Сколтеха совместно с коллегами из МГУ и Университета Гамбурга выяснилось, что один из представителей этого семейства – тетраценомицин X блокирует синтез белков, причем присоединяется он не к малой субъединице рибосомы, как тетрациклин, а к большой.

«При помощи криоэлектронной микроскопии удалось определить сайт связывания тетрациномицина Х с рибосомой. Он располагается в туннеле, через который синтезируемый пептид покидает рибосому, напротив сайта в котором связываются хорошо известные ингибиторы синтеза белка – макролиды и стептограмины Б», ­– рассказывает главный научный сотрудник Сколтеха Илья Остерман.

Результаты ученых свидетельствуют, что тетраценомицин X не обладает перекрестной резистентностью с уже известными ингибиторами синтеза белка, то есть бактериальные штаммы не будут к нему заведомо устойчивы. Обнаруженный новый структурный мотив ингибитора синтеза белка и новый сайт связывания антибиотика на рибосоме могут быть полезны для разработки новых антибактериальных препаратов.

Нашли опечатку? Выделите фрагмент и нажмите Ctrl + Enter.

Сколтех

109 статей

Сколковский институт науки и технологий — негосударственный технологический университет, расположенный в инновационном центре Сколково. Институт был создан в 2011 году при поддержке Массачусетского технологического института. Модель института предусматривает тесную интеграцию технологического образования, исследовательской работы и предпринимательских навыков. Институт ведёт обучение по программам магистратуры и PhD, рабочий язык — английский.

Let’s block ads! (Why?)

Добавить комментарий

Ваш адрес email не будет опубликован. Обязательные поля помечены *

О сайте

Ежедневный информационный сайт последних и актуальных новостей.

Комментарии

Посетители

Июль 2020
Пн Вт Ср Чт Пт Сб Вс
 12345
6789101112
13141516171819
20212223242526
2728293031